ХРОМОПРОТЕИДЫ

ХРОМОПРОТЕИДЫ (греческий chroma цвет, окраска + протеиды; синоним: хромопротеины) — сложные белки, молекулы которых содержат небелковые простетические хромофорные группы, поглощающие свет определенной длины волны в видимой части спектра и сообщающие всему соединению соответствующую окраску. Хромопротеиды являются важнейшими пигментами (см.), широко распространенными в живой природе и выполняющими в организме самые разнообразные биологической функции: перенос и депонирование кислорода и углекислого газа, участие в тканевом дыхании (см. Окисление биологическое), в окислительно-восстановительных реакциях (см.), фотосинтезе (см.), в механизмах зрения (см.). Генетически обусловленное нарушение обмена некоторых хромопротеидов является причиной тяжелых наследственных болезней (см.), например гемоглобинопатий (см.), заболеваний нервной и мышечной систем, связанных с дефицитом цитохромов (см.), и др.

Рис. Схема классификации хромопротеидов по функциональному признаку.

Классификация хромопротеидов по функциональному признаку приведена на схеме (рис.).

К главным представителям хромо-протеидов принадлежат дыхательные пигменты (см.) — переносчики кислорода, содержащие или не содержащие гем — комплексное соединение протопорфирина с железом (см. Гемоглобин). Гемопротеиды или выполняющие аналогичные функции протеиды, содержащие медь, гемоцианины, обнаружены во всех организмах за исключением анаэробных клостридий и молочно-кислых бактерий. При высоком парциальном давлении кислорода гемопротеиды обратимо связывают его и отдают по мере снижения парциального давления кислорода. Для них характерен одинаковый тип укладки полипептидной цепи вокруг близких по структуре простетических групп, содержащих ион металла, и отсутствие изменения валентности иона металла при присоединении кислорода. В оксидазных системах, гидроксилазах и оксигеназах, участвующих в терминальном окислении, гемопротеиды активируют кислород за счет окисления железа, содержащегося в геме, облегчая тем самым взаимодействие кислорода с водородом субстратов дыхания. Существуют другие хромопротеиды, содержащие железо (см.) не в составе гема; они также осуществляют функции транспорта и депонирования веществ, связываемых железом. К таким хромопротеидам относятся трансферрин, концентрация которого в крови достигает 2 г/л, красно-коричневый водорастворимый хромопротеид ферритин (см.), гемосидерин, состоящий из нескольких молекул ферритина, лактоферрин — красный железосвязывающий белок молока и кональбумин — белок куриных яиц, подобный трансферрину.

Окраска хромопротеидов желтого цвета — флавопротеидов (см.), их восстановление и окисление обусловлены наличием в молекуле этих хромопротеидов в качестве хромофора изоаллоксазинового кольца (изоаллоксазила) рибофлавина (см.). Окисленные формы дыхательных ферментов (см.), относящихся к хромопротеидам, имеют красную, коричневую или зеленую окраску, а большинство хромопротеидов, содержащих медь (см.), окрашено в ярко-голубой цвет. Окраска хромопротеидов усиливается при образовании комплексных соединений с белком за счет координации с одним или несколькими атомами серы полипептидной цепи метионина (см.). Медьсодержащие белки, благодаря способности меди подвергаться обратимому окислению — восстановлению,— участвуют в некоторых окислительно-восстановительных реакциях как одноэлектронные переносчики. К таким белкам относятся стеллацианин — гликозаминопротеогликан из японского лакового дерева, пластоцианин зеленых растений, входящий в систему фотосинтеза, азурины — низкомолекулярные бактериальные переносчики электронов. Большая часть медьсодержащих ферментов катализирует окисление органических субстратов кислородом с образованием перекиси водорода (см.); к ним относятся галактозооксидаза (КФ 1.1.3.9), темно-зеленый оттенок этого фермента связан с присутствием в фермент-субстратном комплексе галактозы и кислорода, тирозиназа (КФ 4.1.99.2), участвующая в синтезе диоксифенилаланина (см.) и образовании меланинов (см.).

Из сока японского лакового дерева и гриба Polyporus выделен фермент лакказа (полифенолоксидаза; КФ 1.14.18.1). Продуктом реакции, катализируемой этим ферментом, является вода. Фермент не чувствителен к оксиду углерода СО и содержит три типа ионов меди. Ионы меди одного типа имеют голубой цвет, они связывают кислород, ионы другого типа (неокрашенные) участвуют в связывании анионов, стабилизируя тем самым образующуюся на промежуточной стадии ферментативной реакции перекись водорода. Третий тип ионов меди, содержащихся в лакказе, образует двухэлектронный акцептор, передающий электроны на кислород с промежуточным образованием перекиси водорода.

Регуляция содержания меди в организме человека и животных осуществляется церулоплазмином (см. Кровь), который по ферментативным свойствам напоминает лакказу и может участвовать в окислении двухвалентного железа на этапе его присоединения к трансферрину. Группа хромопротеидов, называемых супероксиддисмутазами, предотвращает превращение супероксидного анион-радикала в цитотоксический гидроксильный радикал (см. Радикалы свободные). Помимо атома меди в молекуле супероксиддисмутазы (пероксид-дисмутазы; КФ 1.15.1.1) может присутствовать цинк (см.), марганец (см.) или железо. В клетках кишечной палочки обнаружена железосодержащая супероксиддисмутаза; марганецсодержащие ферменты найдены в митохондриях млекопитающих и у некоторых бактерий.

Свойствами фотосенсибилизаторов обладают хромопротеиды родопсин (см.), хлорофиллы (см.), бактериохлорофилл, каротиноиды (см.) и синие или красные фикобилины. Каротиноиды и фикобилины, так же как и хлорофиллы, являются рецепторами энергии светового излучения, однако они используют ту часть видимого спектра, которую не поглощают хлорофиллы; эти хромопротеиды не содержат металла и окраска их обусловлена наличием полиненасыщенного углеродного скелета. Каротиноиды защищают хлорофиллы от распада в присутствии молекулярного кислорода. В противоположность хлорофиллам фикобилины не содержат магния, их простетическая группа представлена тетрапирролом с открытой цепью, они легко образуют сложные комплексы с белками — фикоэритрин и фикоцианин. Эти комплексы входят в систему фотосинтеза красных и сине-зеленых водорослей. Наличие фикобилинов в хроматофорах водорослей (наряду с хлорофиллом) рассматривают как приспособление, с помощью которого достигается лучшее обеспечение энергией светового излучения тех видов водорослей, которые существуют в условиях недостаточного освещения. К хромопротеидам можно отнести также меланопротеиды, красящие вещества кожи, волос и шерсти (в их состав входят меланины) и буро-зеленый пигмент панциря ракообразных, из которого при нагревании образуется красный каротиноид астацин.

В организме человека и животных гемсодержащие хромопротеиды участвуют во всех этапах утилизации кислорода, начиная от его транспорта — гемоглобин, миоглобин (см.) — и кончая терминальным окислением в митохондриях — цитохромы, цитохромоксидаза (см. Цитохромы).

Биохимический полиморфизм гемоглобина, выражающийся наличием в эритроцитах аномальных гемоглобинов, клинически проявляется гемоглобинопатиями (см.), протекающими чаще всего с гемолитической анемией (см.). К гемоглобинопатиям относят и случаи скрытого носительства аномальных гемоглобинов или генов талассемии (см.). Определение содержания миоглобина в крови и моче используется в качестве дополнительного диагностического теста при диагностике некоторых заболеваний сердца, сосудов и скелетных мышц, сопровождающихся нарушением обмена этого хромопротеида, в результате чего развивается миоглобинурия (см.). Активность цитохромоксидазы, фермента, чувствительного к действию цианистых соединений и оксида углерода, в сыворотке крови служит критерием тяжести отравления этими веществами (см. Отравления). Гемсодержащие ферменты каталаза (см.) и пероксида за (см. Пероксидазы) участвуют в разложении токсичных для организма перекиси водорода и гидроперекисей, образующихся в результате ряда ферментативных реакций и оказывающих повреждающее действие на клеточные компоненты. Предполагают, что при наследственной акаталазии (см.) происходит усиление окисления гемоглобина крови до метгемоглобина и изменение кислородтранспортной функции крови.

Функционирование цепи микросомного гидроксилирования стероидов (см.), жирных кислот (см.), ароматических соединений (см. Органические соединения) и лекарственных веществ сопряжено с действием цитохромов b5 и P-450, а также флавопротеидов, ускоряющих восстановление переносчика окислительно-восстановительных эквивалентов за счет НАД(Ф)-Н. В роли такого переносчика могут выступать белки типа ферродоксина, содержащие железо не в составе тема, например, адренодоксин из коры надпочечников.

При алиментарной недостаточности железа или после массивной кровопотери наблюдается снижение концентрации гемоглобина и других гемсодержащих хромопротеидов. Перенос железа в ткани регулируется содержанием трансферрина в сыворотке крови. Избыточное количество железа при низком содержании соответствующего транспортного белка приводит к отложению железа в тканях в виде метаболически неактивного гемосидерина (см. Гемосидероз).

Церулоплазмин (КФ 1.16.3.1) — медьсодержащая оксидаза, катализируя окисление полифенолов, полиаминов, аскорбиновой кислоты, в то же время принимает участие в транспорте меди. При недостаточности церулоплазмина медь может накапливаться в тканях, что наблюдают при гепатоцеребральной дистрофии (см.). Основным диагностическим признаком этого заболевания является низкая активность церулоплазмина в сыворотке крови. При снижении содержания в сыворотке крови альбумина и неконъюгированного (непрямого) билирубина она принимает голубой оттенок, обусловленный присутствием церулоплазмина. Алиментарная недостаточность меди вызывает снижение активности другого медьсодержащего фермента — супероксиддисмутазы. Это увеличивает чувствительность животного организма к повреждающему действию активных форм кислорода, а также УФ- и ионизирующего излучения.

При генетически обусловленном снижении активности глутатион-редуктазы (КФ 1.6.4.2), предотвращающей окислительный катаболизм гемоглобина путем восстановления глутатиона (см.), также снижается резистентность организма к повышенным концентрациям кислорода.

Недостаточная активность тирозиназы или блокирование ее активности в меланоцитах вызывает депигментацию кожи (см. Альбинизм).


Библиогр.: Верболович П. А. и Утешев А. Б., Железо в животном организме, Алма-Ата, 1967; Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии, пер. с англ., М., 1981; Диксон М. и У э б б Э. Ферменты, пер. с англ., т. 1—3, М., 1982; Mецлер Д. Биохимия, пер. с англ., т. 1—3, М., 1980; McGilvery R. W. Biochemistry, Philadelphia, 1970.




Популярные статьи

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание

Поделиться: