ТИАМИНАЗА

ТИАМИНАЗА — фермент, избирательно разрушающий и инактивирующий тиамин (витамин B1). У человека при питании продуктами, содержащими высокоактивную Т., может развиться гиповитаминоз В1 (см. Бери-бери). Т. богата сырая рыба. Патогенная микрофлора кишечника человека — Clostridium thiaminolyticus, Вас. thiaminolyticus, Вас. aneurinolyticus — также является источником Т. Способностью синтезировать фермент, разрушающий тиамин (см.), обладают также E. coli, Staphylococcus aureus, Proteus vulgaris, Salmonella. Впервые Т. была обнаружена в связи с развитием симптомов авитаминоза В1 (так наз. частековского паралича) у песцов, получавших на зверофермах сырую рыбу.

Различают два типа Т.: тиаминазу I (тиамин-пиридинилазу, тиамин: основание-2-метил-4-аминопиримидин-5-метенил-трансферазу, КФ 2.5.1.2), катализирующую замену тиазолового компонента в молекуле тиамина на какое-либо азотистое основание (напр., пиридин), и тиаминазу II (тиаминазу, тиамин-гидролазу; КФ 3.5.99.2), гидролитически расщепляющую молекулу тиамина на пиримидиновую и тиазоловую части.

Тиаминаза I присутствует в тканях многих пресноводных рыб (особенно богаты ею представители сем. карповых), нек-рых морских рыб, а также моллюсков, в частности пресноводной беззубки. Она обнаружена в ряде растений (напр., в папоротниках) и у отдельных видов микроорганизмов. Тиаминаза I, выделенная в кристаллическом виде из Вас. thiaminolyticus, имеет мол. вес (массу) ок. 40000 и проявляет максимальную активность при pH 6,5.

Тиаминаза II выявлена пока только у микроорганизмов. Тиаминаза II, выделенная в кристаллическом виде из Вас. aneurinoeytiсus 7 имеет мол. вес ок. 100 000 и проявляет максимум активности при pH 8,5—8,6. Оба фермента содержат несколько сульфгидрильных групп (см.), важных для их каталитической активности.

Активность Т. определяют по убыли тиамина, образованию нового производного пиримидиновой части молекулы тиамина с каким-либо азотистым основанием (при определении активности тиаминазы I) или по отщеплению радиоактивного тиазола при использовании в качестве субстрата тиамина, меченного 35S.



Библиогр.: Кочетов Г. А. Тиаминовые ферменты, М., 1978, библиогр.; Островский Ю. М. Антивитамины в экспериментальной и лечебной практике, Минек, 1973; Покровских! А. А. Метаболические аспекты фармакологии и токсикологии пищи, М., 1979.


В. Б. Спиричев.


Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание