КАРБОАНГИДРАЗА

КАРБОАНГИДРАЗА (карбонат-дегидратаза, карбонат — гидролиаза, устаревшее название — угольная ангидраза; КФ 4.2.1.1) — фермент, катализирующий обратимую реакцию расщепления угольной кислоты до углекислоты и воды; является одним из наиболее распространенных и наиболее активных ферментов организма человека, участвует в осуществлении таких функций организма, как транспорт CO2, образование соляной кислоты в желудке и поддержание кислотно-щелочного равновесия. Величина активности К. в крови человека служит диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Углекислый газ, образующийся в процессе тканевого дыхания в тканевых капиллярах, под действием К. эритроцитов переходит в H2CO3 (H+ + HCO3-); ионы H+ связываются гемоглобином (см.), а ионы HCO3- в виде бикарбоната переносятся с кровью в легкие. В легочных капиллярах под действием К. углекислый газ высвобождается из H2CO3 и затем удаляется из организма. К. почек участвует в процессе реабсорбции воды в почечных канальцах. Снижение ее каталитической активности приводит к алкалозу мочи (т. е. повышению значений ее pH) и полиурии. К., обеспечивая поддержание кислотно-щелочного равновесия, оказывает существенное влияние на возбудимость и проводимость нервной ткани. К. катализирует также гидролиз ряда эфиров и гидратацию альдегидов. Фермент относится к классу лиаз, подклассу углерод-кислород-лиаз.

Впервые К. обнаружена в эритроцитах Мелдремом (N. Meldrum) и Рафтоном (F. J. Boughton) в 1932 г. Активность К. определяется, кроме эритроцитов, в обкладочных клетках слизистой оболочки желудка, в клетках коры надпочечников и почек, а также в клетках ц. н. с., поджелудочной железы, в сетчатке и хрусталике глаза и некоторых других органах человека.

К. млекопитающих является металлоферментом (цинк-протеидом).

На 1 моль ферментного белка приходится 1 г-атом цинка; Zn2+ может быть замещен на Co2+ без изменения активности фермента. Ионы Mn2+, Fe2+ и Ni2+ в этом отношении гораздо менее активны.

Растительные К. по своим свойствам отличаются от К., выделенных из тканей животных и человека.

К. эритроцитов человека имеет три изофермента (см.) — А, В и С, из которых последний отличается наиболее высокой активностью. Соотношение этих изоферментов при различных патол, состояниях меняется (в норме оно равно 5%, 83% и 12% соответственно).

К. ингибируется большинством моновалентных анионов, цианидом, сульфидами, азидами, фенолами, ацетонитрилом. Сильными ингибиторами К. животных и микроорганизмов являются некоторые сульфаниламиды и их производные, напр, ацетазоламид — диакарб (см.), который используется в медицине в качестве мочегонного и противосудорожного средства, а также при лечении глаукомы.

Активность К. в крови здоровых людей довольно постоянна, однако при некоторых патол, состояниях она резко изменяется. Так, напр., при анемиях различной этиологии увеличивается удельная активность К. крови, увеличивается она и при нарушениях кровообращения II — III степени, а также при некоторых поражениях легких (бронхоэктатическая болезнь, пневмосклероз). При внутрисосудистом гемолизе активность К. определяется в моче, где в норме она отсутствует* У больных с пониженной кислотностью желудочного сока отмечают низкую активность К. в крови, а при повышенной кислотности активность К. в крови несколько увеличена.

Измерение активности К. рекомендуется производить при оперативных вмешательствах на легких и сердце, т. к. она может служить показателем адаптационных возможностей организма.

Принимая во внимание широкое использование в клинике фармакол, препаратов, являющихся ингибиторами К. (гипотиазида, диакарба и др.), очевидна целесообразность систематического контроля за активностью К. в крови больных, принимающих такие препараты.

Активность К. в клин, лабораториях определяют при помощи метода Бринкмана (см. Бринкмана метод) в модификации E. М. Крепса и Е. Ю. Ченыкаевой, а также микро-методом А. А. Покровского и В. А. Тутельяна, основанного на измерении времени, необходимого для сдвига pH с 9,0 до 6,3 в результате гидратации CO2 под действием К. исследуемой пробы крови. В норме активность К., определяемая этим методом, равна 2,01 ± 0,08 ед., а в пересчете на 1 млн. эритроцитов 0,458 ± 0,006 ед. (за 1 ед. активности К. принимают ускорение катализируемой реакции в 2 раза по сравнению с некатализируемой при стандартных условиях: температура 0—1°, время 100—110 сек., разведение крови 1 : 1000).

Библиография Крепе E. М. Дыхательный фермент — угольная ангидраза и его значение в физиологии и патологии, Усп. совр, биол., т. 17, в. 2, с. 125, 1944; Л е-нинджер А. Биохимия, пер. с англ., с. 177, М., 1974; L i n d s k о g S. a. o. Carbonic anhydrase, в кн.: Enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 5, p. 587, N. Y.-L., 1971, bibliogr.; Scrutton M. Assay of enzymes of carbon dioxide metabolism, в кн.: Meth. microbiol., ed. by J. R. Norris a. D. W. Ribbons, v. 6A, p. 479, L.—N. Y., 1971.



Популярные статьи

Источник: Большая Медицинская Энциклопедия (БМЭ), под редакцией Петровского Б.В., 3-е издание

Поделиться: